11月5日，《美国科学院院报》（Proceedings of the National Academy of the Sciences of the United States of America, PNAS）在线发表了我校神经系统重大疾病教育部重点实验室王建枝教授团队关于老年性痴呆症发病机制的研究报告。

    Tau蛋白是一种组成神经细胞骨架的微管相关蛋白，其正常生理功能为促进微管蛋白聚合形成微管并维持微管功能的稳定。已有研究证实在老年性痴呆症亦称阿尔茨海默病（Alzheimer's disease, AD）患者脑中的Tau蛋白发生异常过度磷酸化的修饰，此外，Tau蛋白还有糖基化、甲基化、乙酰化、硝基化、泛素化、苏木化等翻译后修饰，且与Tau蛋白的异常过度磷酸化及其降解均密切相关。因此，对以Tau蛋白异常过度磷酸化为主的翻译后修饰及这些修饰对其降解的影响研究一直受到学术界的高度关注。其中，由异常过度磷酸化的Tau构成且与AD患者痴呆程度呈正相关的神经原纤维缠结（neurofibrillary tangles, NFTs）形成机制迄今不明。

    通讯作者王建枝、王小川教授针对NTFs中异常过度磷酸化的Tau存在一定程度泛素化修饰却难于降解的线索，在细胞、整体和AD患者脑片水平深入研究了苏木化修饰对Tau蛋白磷酸化、泛素化及其聚集和降解的影响，发现：1.Tau蛋白苏木化与磷酸化相互促进；2.苏木化与Tau蛋白竞争泛素化修饰，减少其降解；3.苏木化增加不可溶性Tau蛋白促进其聚集。这些现象最终导致NFTs形成。该研究进一步诠释了AD发病机制，为AD防治提供了新线索。